BCAA : pomper ou vider ?
Sommeil , 2025-01-10 , 27 min
BCAA : pomper ou vider ?
Pour une raison inconnue de notre équipe de ACHZOD, les acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA) sont vraiment devenus un sujet de débat brûlant dans la communauté du fitness. Presque chaque fois que nous publions ou voyons une publication sur les réseaux sociaux à propos des BCAA, environ 50 % des commentaires et/ou réactions sont extrêmement négatifs. « Les BCAA sont des déchets », nous verrons. "La meilleure façon d'utiliser les BCAA ? Jetez-les à la poubelle LOL", fut une autre réponse solide. Et « les BCAA sont inutiles avec un régime riche en protéines ». Celui-ci pourrait avoir le plus de mérite lorsque toutes les conditions sont optimales, nous en discuterons donc plus en détail plus tard.
Lorsque l’on examine le sujet des BCAA d’un seul point de vue, il est tout à fait possible de développer ces opinions. Mais ouvrez un peu votre esprit. À qui sont destinés les BCAA ? Tout le monde devrait-il jeter ses BCAA à la poubelle ? Voyons ce que sont exactement les BCAA, comment ils peuvent affecter les gains, comment utiliser ces informations dans votre propre vie et comment comprendre et respecter l'utilisation des BCAA par les autres.
Que sont les BCAA ?
Nous n’allons pas approfondir ici la chimie ou la biologie parce que, franchement, cela sort du cadre du « besoin de savoir » de cet article. Les acides aminés à chaîne ramifiée sont constitués de 3 acides aminés : la leucine, l'isoleucine et la valine. Les 3 BCAA sont considérés comme des acides aminés essentiels dans la mesure où vous devez les obtenir de votre alimentation ; votre corps ne peut pas fabriquer ses propres BCAA(33). Les protéines alimentaires constituent la principale source d’acides aminés de votre alimentation. Les protéines animales ont généralement un profil complet d’acides aminés dans lequel elles contiennent tous les acides aminés essentiels et non essentiels, tandis que les protéines végétales sont souvent incomplètes, dans lesquelles il leur manque au moins un acide aminé essentiel (35). La protéine de lactosérum a la teneur en BCAA la plus élevée de toutes les sources de protéines, ce qui contribue à accroître sa popularité et son efficacité en tant que supplément protéique (18).
Synthèse des protéines musculaires
La masse musculaire repose sur l’équilibre entre la synthèse et la dégradation des protéines musculaires (36). La synthèse des protéines fait simplement référence à la création de nouvelles protéines qui peuvent aider à réparer les protéines endommagées ou qui peuvent être utilisées pour soutenir les gains. La croissance ne peut se produire que pendant les périodes d’équilibre protéique positif, dans lesquelles la synthèse des protéines se produit à un rythme plus rapide que la dégradation des protéines – un peu comme une situation de 2 pas en avant et 1 pas en arrière. La dégradation des protéines peut toujours être bénéfique, en particulier après un exercice, car elle peut représenter l'élimination des protéines endommagées suite à un entraînement intense(33). Or, un bilan protéique négatif entraînera très probablement une perte de masse musculaire, qui peut survenir lors de périodes de restriction calorique et/ou d’apport protéique insuffisant.
La synthèse des protéines musculaires s'accélère après un entraînement en résistance (34,36) et après la consommation de repas contenant des protéines (40). Nos muscles présentent un terme unique appelé « plasticité », dans le sens où ils peuvent répondre de différentes manières à plusieurs stimuli différents (31). C'est pourquoi l'ingestion de nourriture et le stress provoqué par un entraînement intense peuvent entraîner une augmentation de la synthèse des protéines musculaires (29).
L’une des plaintes les plus courantes concernant les BCAA est que beaucoup semblent penser que les BCAA n’auront aucun effet sur la synthèse des protéines musculaires. Est-ce vraiment le cas ? Vérifions-le.
BCAA et effets sur la synthèse des protéines musculaires
La science sait depuis au moins 1975 que les BCAA peuvent influencer à la fois la synthèse et la dégradation des protéines (5). L'ingestion de BCAA à elle seule peut stimuler la voie de signalisation mTORC, ce qui conduit finalement à une augmentation de la synthèse des protéines musculaires (39). Il semble que la leucine soit le BCAA le plus important pour ce processus, car la leucine elle-même peut agir comme un signal pour initier la traduction qui conduit finalement à la synthèse des protéines (21).
Nous voyons l’importance de la leucine en comparant différentes sources ou apports en protéines. La science a défini un « seuil » ou « déclencheur » de leucine dans lequel une quantité spécifique de leucine doit être ingérée pour stimuler au maximum la synthèse des protéines musculaires. Quelle que soit la source capable de fournir cette quantité la plus rapide, elle sera probablement la plus efficace pour favoriser la croissance musculaire (4).
Il est facile de voir l’importance de la leucine dans les études qui ajoutent de la leucine supplémentaire à des sujets consommant déjà suffisamment de protéines de lactosérum pour atteindre le seuil de leucine – il n’y a aucun avantage supplémentaire (22). on peut simplement assimiler les sources de protéines végétales aux sources de protéines animales en consommant une plus grande quantité de protéines végétales. Cela égalise la teneur en leucine entre les protéines, ce qui égalise également la réponse à la synthèse des protéines musculaires (19,33).
, même si la leucine semble avoir toute la gloire en matière de synthèse des protéines, l’isoleucine et la valine peuvent également jouer un rôle. Plusieurs enzymes et signaux cellulaires doivent être activés pour que la synthèse des protéines ait lieu, et encore moins qu’elle soit maximisée. La consommation de leucine seule peut ne pas activer certains de ces signaux clés autant que la prise des 3 BCAA ensemble(23,26). La leucine reste probablement le BCAA le plus important en ce qui concerne la synthèse des protéines, mais la prise de tous les BCAA semble être plus efficace que la seule leucine seule.
En fin de compte, les BCAA à eux seuls peuvent absolument augmenter la synthèse des protéines musculaires (17) et constituent un élément essentiel de l'apport en protéines si l'on considère l'effet qu'une source de protéines peut avoir sur les gains (18). Alors, avec toutes ces informations, à quoi servent les BCAA en matière d’entraînement ?
BCAA et formation
Étant donné que les BCAA peuvent réduire la dégradation des protéines, plusieurs études ont montré qu'ils peuvent aider à réduire les douleurs après une séance d'entraînement et accélérer le processus de récupération (9,15,16,30,37). Les BCAA, en particulier la leucine, peuvent également favoriser l'activation des cellules satellites lorsqu'ils sont pris conformément à un programme d'entraînement intensif (24). L’activation des cellules satellites peut favoriser les gains par une voie unique qui sort du cadre de cet article – vous pouvez en apprendre davantage à ce sujet dans notre article sur la mémoire musculaire ici.
Les BCAA pris avant et/ou pendant une séance d’entraînement peuvent également fournir de l’énergie aux cellules musculaires. La leucine peut spécifiquement être convertie en cétoisocaproate (KIC) et est oxydée dans le cycle TCA pour fournir de l'énergie. L'augmentation des niveaux intracellulaires de KIC peut également favoriser l'oxydation de l'isoleucine et de la valine en activant une enzyme spécifique qui décompose ces acides aminés pour fournir davantage d'énergie (1,12).
La forte influence des BCAA sur la synthèse et la dégradation des protéines musculaires a conduit à des recherches visant à rechercher leur efficacité sur la dystrophie musculaire de Duchenne (8). La dystrophie musculaire de Duchenne est une maladie caractérisée par une fonte musculaire et une accumulation de graisse corporelle – deux variables dont l'ingestion de BCAA peut bénéficier, car divers autres médicaments anabolisants hormonaux peuvent toujours avoir des impacts négatifs sur la composition corporelle (8).
Nous voyons donc un grand nombre de preuves en faveur de l’utilisation des BCAA. Pourquoi y a-t-il encore de la haine ? Voyons ce que « The Other Side » dirait sur la question.
L'avocat du diable
Il existe certainement des preuves démontrant que les BCAA ne sont pas nécessairement les suppléments les plus sacrés. Bien que les BCAA favorisent la synthèse des protéines, la réponse à la synthèse des protéines sera toujours limitée par la quantité totale d'acides aminés dont vous disposez dans votre sang (33). La façon la plus simple d’y penser est d’imaginer un chantier de construction pour une maison. Avoir uniquement les BCAA présents signifie que vous disposez des matériaux clés pour construire, comme le béton pour une fondation, des poutres pour une structure, etc. Sauf que vous avez besoin d'acides aminés totaux pour des choses comme les briques, les matériaux isolants ou la plomberie. Les BCAA sont un bon début, mais leur efficacité peut être limitée par la disponibilité totale des acides aminés.
Le revers de la médaille de ce scénario peut également être observé lorsque les acides aminés essentiels (AEA) sont pris sans leucine. Vous pouvez toujours obtenir une légère augmentation de la synthèse des protéines, mais avec la réintégration de la leucine, cette augmentation est beaucoup plus importante (27). Leucine pourrait presque être considéré comme le contremaître du chantier. Si le contremaître ne se présente pas, peu ou pas de travail sera effectué.
Pour preuve supplémentaire, plusieurs études ont montré que l'ajout d'acides aminés supplémentaires à une dose de leucine ou de BCAA peut augmenter la réponse à la synthèse protéique (3,34). une étude comparant une dose de 25 g de protéine de lactosérum à une dose de 6,25 g + de la leucine supplémentaire a révélé que la synthèse des protéines était augmentée à la dose de 25 g, même si la leucine était adaptée entre les interventions (6). Cette étude particulière souligne vraiment l’importance des acides aminés totaux lorsqu’on considère les pics de synthèse des protéines musculaires. Les suppléments de BCAA peuvent certainement accélérer la synthèse des protéines, mais sans une quantité totale d’acides aminés suffisante, vous n’obtiendrez pas une réponse maximale.
Ce qui précède est donc très probablement une des raisons pour lesquelles les gens détestent les BCAA. Ils pourraient en quelque sorte être considérés comme un « supplément incomplet », dans le sens où ils peuvent certainement contribuer aux gains, mais le meilleur effet se produit lorsque le pool total d’acides aminés est suffisant. Qu’en est-il de ceux qui disent que la consommation de BCAA est inutile dans un régime riche en protéines ?
Teneur en BCAA d'un régime riche en protéines
Les études examinant les effets des BCAA sur la récupération utilisent généralement 24 à 30 g de BCAA par jour(15,30). Si nous examinons le bodybuilder moyen de 180 livres qui suit un régime de musculation optimal contenant 180 g de protéines par jour, à quoi ressemblerait son apport global en BCAA avant les suppléments ? La protéine moyenne est composée de 4,8 % d'isoleucine, 7,8 % de leucine et 6,2 % de valine en poids(10). un bodybuilder consommant 180 g de protéines mélangées tout au long de la journée finit par consommer environ 8,64 g d’isoleucine, 14,04 g de leucine et 11,16 g de valine, pour un total de 33,84 g de BCAA. Autrement dit, ils dépassent déjà largement la fourchette de 24 à 30 g/jour évaluée dans les études.
Mais combien de personnes normales sont réellement capables de consommer autant de protéines par jour ? Ce n’est pas un problème pour les bodybuilders professionnels : c’est littéralement leur travail de manger, dormir et s’entraîner. Mais qu’en est-il du reste d’entre nous ? Qu’en est-il de ma femme, une infirmière autorisée dans un immense hôpital qui travaille au moins 12 heures à la fois ? Ce sont les vraies personnes que nous essayons d’influencer avec ces informations. Voyons donc comment vous pouvez compléter correctement vos apports en BCAA.
Compléter avec des BCAA de manière intelligente
Des études montrent que, même si manger un repas riche en protéines peut augmenter la synthèse des protéines, cet effet ne dure qu’environ 3 heures(40). Il est intéressant de noter que la disponibilité totale des acides aminés est encore assez élevée 3 heures après un repas, mais la synthèse des protéines diminue toujours. Alors ça donne quoi ?
La disponibilité des acides aminés ne détermine pas nécessairement la période de synthèse des protéines après un repas. Cette période dépend davantage de l’état énergétique cellulaire du muscle (40). Le renouvellement des protéines représente environ 25 % de la dépense énergétique au repos. si le contenu énergétique d'une cellule musculaire commence à diminuer, la signalisation des protéines diminuera pour conserver l'énergie (38).
Comme nous l’avons mentionné dans la section BCAA et exercice, les BCAA peuvent fournir de l’énergie cellulaire. Il a été démontré que la prise de leucine 2 heures après un repas maintient la synthèse des protéines à des niveaux maximaux, tandis que le fait de ne pas prendre de suppléments de leucine entraîne un retour aux taux de synthèse au niveau de base environ 3 heures après un repas (40). Cela signifie que prendre des BCAA entre les repas peut aider à maintenir des niveaux maximaux de synthèse protéique, même si vous ne les prenez pas avec d’autres acides aminés !
Alors, en quoi ces informations sont-elles utiles exactement ? Pourquoi ne pas simplement prendre un shake protéiné à la place ? Eh bien, il y a ce facteur extrêmement important appelé « commodité ». La commodité est l’une des variables les plus importantes qui déterminent la prise de décision alimentaire (2) et une grande majorité des utilisateurs de suppléments utilisent des suppléments simplement parce qu’ils sont pratiques (32). Donc, si l’on considère ma femme infirmière, qui travaille d’arrache-pied pendant un quart de travail de 12 heures sans même avoir le temps de prendre une pause déjeuner, qu’est-ce qui est utile pour elle ? Un shake protéiné ou des BCAA ?
À moins que vous ne soyez un psychopathe absolu, il y a de fortes chances que vous mélangez votre boisson protéinée à une forme de lait et que vous la dégustiez froide. Où doit-on conserver le lait ? Au réfrigérateur. Où est le réfrigérateur à l’hôpital ? Dans la salle de repos des employés. Pour quoi ma femme a-t-elle rarement le temps ? Une pause. Toutefois, la plupart des suppléments de BCAA se mélangent très bien à l’eau. Cela signifie qu’elle peut laisser son shaker au poste de l’infirmière et le boire environ 3 heures après son arrivée au travail pour maintenir une synthèse protéique élevée. Son petit-déjeuner composé d'œufs, de pain grillé et de bacon ne fera qu'accélérer la synthèse des protéines pendant un certain temps, donc prendre ce shake BCAA 3 heures plus tard peut l'aider à maintenir ses gains pendant sa journée de travail bien remplie.
Boire votre shake BCAA sera également plus bénéfique que de le siroter puisque votre objectif est de maximiser la synthèse des protéines quelques heures après un repas. Si vous buvez simplement vos BCAA pendant une heure ou deux, vous ne fournirez jamais un bolus de leucine suffisamment important pour atteindre correctement le « seuil de leucine ». Si vous n’atteignez jamais ce seuil, vous resterez systématiquement en dessous des niveaux maximaux de synthèse protéique. l’intérêt de consommer des BCAA entre les repas serait de fournir de l’énergie aux cellules musculaires – si vous ne faites que siroter des BCAA, vous ne fournirez probablement pas d’énergie à un rythme suffisamment rapide pour surmonter le taux d’épuisement de l’énergie cellulaire. S’il y a une chose importante que vous avez apprise à l’université, c’est bien le chugging… les BCAA, bien sûr.
Dans quels autres cas la supplémentation en BCAA pourrait-elle être importante ? Avez-vous déjà entendu parler d'un régime ? Quelle est la chose la plus importante que les gens vous diront de prendre en compte lorsque vous suivez un régime ? Bilan énergétique – calories entrantes et calories dépensées. Consommer des glucides 2 heures après un repas peut également contribuer à relancer la synthèse des protéines, car les glucides fourniront de l’énergie aux cellules musculaires (40). Or, il faudrait environ 10 fois plus de glucides que la leucine pour obtenir cet effet (40). Puisqu’environ 3,5 g de leucine sont nécessaires pour maximiser la synthèse des protéines (19), vous auriez besoin d’environ 35 g de glucides pour obtenir un effet similaire entre les repas. Ce qui, à son tour, ajouterait facilement plus de 100 calories à votre supplément « entre les repas ». Répétez 2 à 3 fois par jour pendant quelques semaines et vous pourriez effectivement prendre un kilo ou deux. Ce n’est pas exactement le but d’un régime, non ? la forme de glucides la plus pratique pour quelqu'un comme ma femme serait une boisson sucrée comme le Gatorade ou même un soda. Nous n’avons pas le temps d’emprunter cette voie , mais je pense que nous pouvons tous convenir que minimiser la consommation de sucre est une pratique judicieuse.
Une dernière façon intelligente de compléter en BCAA pour les personnes occupées est de le faire environ 2 heures après votre shake post-entraînement. Des études ont montré que consommer des boissons protéinées juste avant et après votre entraînement est en fait plus efficace pour obtenir des gains que de les consommer à d’autres moments de la journée (7). Prendre des BCAA 2 heures après votre shake pourrait alors augmenter encore plus cet avantage en accélérant la synthèse des protéines. C'est une excellente méthode pour les personnes en déplacement ou même pour les étudiants qui s'entraînent le matin. Peut-être que vous vous entraînez de 7 à 8 heures du matin, puis que vous vous rendez immédiatement au travail ou en cours. Vous pouvez boire un shake protéiné en chemin, mais que se passe-t-il vers 10h-10h30 si vous ne pouvez pas encore déjeuner ? Réduisez vos BCAA et continuez à progresser !
Un élément important de la supplémentation en BCAA est la commodité. Si vous ne comprenez pas à quel point la commodité est importante pour certaines personnes, vous n’avez pas le droit de critiquer les autres parce qu’ils prennent des BCAA. Je suis sûr qu’il y en a qui pensent qu’ils sont hardcore en se promenant avec une glacière remplie de repas toutes les 3 heures mais, franchement, ce n’est pas la tasse de thé de tout le monde. Et la plupart des dirigeants d’entreprise vous reprocheraient de sortir du poulet et du brocoli puants au milieu d’une réunion.
il existe encore des problèmes actuels avec les BCAA qui proviennent du domaine non-exercice ou des sciences appliquées, alors passons en revue ces résultats et comment ils pourraient réellement être liés à notre côté de la science.
Problèmes actuels avec les BCAA
Curieusement, les BCAA ont été critiqués ces dernières années, car certains chercheurs ont commencé à attribuer la résistance à l'insuline et l'obésité à l'ingestion de BCAA. Cette affirmation repose sur le fait que, chez les personnes insulinorésistantes, les taux plasmatiques de BCAA sont également souvent élevés. Sauf que il s’agit simplement d’une corrélation entre les deux cas, et non d’un lien de causalité. Si la résistance à l’insuline est un problème, le métabolisme des BCAA sera alors altéré et les taux plasmatiques de BCAA seront évidemment élevés (42). Des taux plasmatiques élevés de BCAA ne sont qu’un marqueur de la résistance à l’insuline, et non une cause(13,42).
Alors, qu’est-ce qui cause la résistance à l’insuline ? C'est assez simple. Être paresseux (14) et être gros (20). L'obésité et un mode de vie sédentaire favoriseront tous deux la résistance à l'insuline et altéreront le métabolisme des BCAA, ce qui entraînera des taux plus élevés de sucre dans le sang et de BCAA plasmatiques (42). Les corrélations établies par certaines personnes sont assez étonnantes. Beaucoup veulent imputer la résistance à l’insuline à de nombreux facteurs, mais il s’agit littéralement d’une mauvaise alimentation, de l’inactivité et de l’obésité. Pas les BCAA.
une étude récente de Wolfe (2017) affirme que le pic de synthèse protéique résultant de l'ingestion de BCAA entraînera une dégradation du tissu musculaire afin de fournir un substrat d'acides aminés suffisant pour cette augmentation de la synthèse protéique (41). Mais ces affirmations posent certains problèmes. Tout d’abord, ces affirmations sont basées sur un « essai » concernant la famine (lire ici). Je doute que de nombreux bodybuilders ou utilisateurs de BCAA connaissent des périodes de famine, donc cette situation ne se produit pas vraiment dans la vraie vie. Pour les individus normaux, il y aura toujours suffisamment d’acides aminés dans le sang pour fournir un substrat – celui-ci ne devra pas nécessairement être fourni par le tissu musculaire.
Cette revue affirme également que le pic de synthèse des protéines musculaires dû à l’ingestion seule de BCAA n’est pas un pic important et est limité par la disponibilité globale des acides aminés dans le sang (41), ce qui est certainement vrai. Mais pourquoi alors prétendre que l’ingestion de BCAA forcera la dégradation du tissu musculaire pour fournir un substrat d’acides aminés pour la synthèse des protéines ? Si le petit pic de synthèse protéique est limité par la disponibilité des acides aminés, le tissu musculaire ne sera pas décomposé pour fournir du substrat. Et si cela était vrai, nous verrions l’ingestion de BCAA augmenter le taux de dégradation des protéines – alors qu’en fait, c’est le contraire. L’ensemble de la critique est une contradiction en soi.
La conservation de la masse musculaire est importante pour la survie et le corps dispose ieurs mécanismes grâce auxquels il peut éviter de décomposer les tissus musculaires pour produire de l'énergie. À moins que vous ne mouriez réellement de faim, je ne pense vraiment pas que vous deviez vous inquiéter de ce scénario. La consommation de BCAA entre les repas augmentera la synthèse des protéines et utilisera les acides aminés restants du repas précédent comme substrat (40) – et non votre précieux tissu musculaire.
Les deux côtés de l’argument BCAA sont présentés , mais le véritable point à retenir qui est important à la fois pour les haineux et les partisans est l’idée de commodité. Prendre vos BCAA entre les repas peut aider à maintenir des niveaux élevés de synthèse protéique et prendre des BCAA pendant les entraînements peut également améliorer la récupération et réduire les douleurs. Si vous n’avez aucun problème à prendre un repas complet toutes les 3 heures et à consommer suffisamment de protéines quotidiennes, alors oui, vous n’avez probablement pas besoin de BCAA. Toutefois, vous devriez aimer être une minorité et devriez probablement être une minorité silencieuse. Votre situation ne reflète pas la grande majorité des personnes, dont beaucoup pourraient bénéficier d’une supplémentation en BCAA. Ce n’est pas parce qu’un supplément n’est pas nécessaire à votre mode de vie qu’il ne peut pas profiter à quelqu’un d’autre. Donc, si vous envisagez de jeter votre pot de BCAA à la poubelle à cause de commentaires sur les réseaux sociaux, offrez-le simplement à votre ami le plus occupé. Les déchets d’un homme sont le trésor d’un autre, n’est-ce pas ?
Aftring, RP, Block, KP et Buse, MG (1986). La leucine et l'isoleucine activent l'alpha-cétoacide déshydrogénase à chaîne ramifiée des muscles squelettiques in vivo. Journal américain de physiologie-endocrinologie et métabolisme, 250(5), E599-E604.
Aggarwal, A., Rehm, CD, Monsivais, P. et Drewnowski, A. (2016). Importance du goût, de la nutrition, du coût et de la commodité par rapport à la qualité de l'alimentation : preuves de la résilience nutritionnelle chez les adultes américains à l'aide de l'enquête nationale sur la santé et la nutrition (NHANES) 2007-2010. Médecine préventive, 90, 184-192.
Børsheim, E., Tipton, KD, Wolf, SE et Wolfe, RR (2002). Acides aminés essentiels et récupération des protéines musculaires suite aux exercices de résistance. Journal américain de physiologie-endocrinologie et métabolisme, 283(4), E648-E657.
Breen, L., Philp, A., Witard, OC, Jackman, SR, Selby, A., Smith, K.,… et Tipton, KD (2011). L'influence de la co‐ingestion de glucides et de protéines après un exercice d'endurance sur la synthèse des protéines myofibrillaires et mitochondriales. Le Journal de Physiologie, 589(16), 4011-4025.
Buse, MG et Reid, SS (1975). Leucine. Un régulateur possible du renouvellement des protéines dans le muscle. Le Journal d'Investigation Clinique, 56(5), 1250-1261.
Churchward‐Venne, T.A., Burd, N.A., Mitchell, C.J., West, D.W., Philp, A., Marcotte, G.R., … et Phillips, S.M. (2012). Supplémentation d'une dose sous-optimale de protéines avec de la leucine ou des acides aminés essentiels : effets sur la synthèse des protéines myofibrillaires au repos et après un exercice de résistance chez l'homme. Le Journal de Physiologie, 590(11), 2751-2765.
Cribb, P.J. et Hayes, A. (2006). Effets du timing des suppléments et des exercices de résistance sur l'hypertrophie des muscles squelettiques. Médecine et science dans le sport et l'exercice, 38(11), 1918-1925.
Davoodi, J., Hutson, SM et Grange, RW (2015). Acides aminés à chaîne ramifiée dans les maladies musculaires héréditaires : le cas de la dystrophie musculaire de Duchenne. Dans Acides aminés à chaîne ramifiée en nutrition clinique (pp. 277-287). Humana Press, New York, État de New York.
Dorrell, H. et Gee, T. (2016). Les effets aigus que différentes quantités d’acides aminés à chaîne ramifiée ont sur la récupération de la fonction musculaire. Nutrition et thérapie sportives, 1(3), e115-e115.
-Etzel, MR (2004). Fabrication et utilisation de fractions protéiques laitières. Le Journal de la Nutrition, 134(4), 996S-1002S.
Ferrando, AA, Williams, BD, Stuart, CA, Lane, HW et Wolfe, RR (1995). Les acides aminés à chaîne ramifiée par voie orale diminuent la protéolyse du corps entier. Journal de nutrition parentérale et entérale, 19(1), 47-54.
Fujii, H., Yoshiharu, S., Tokuyama, K. et Suzuki, M. (1994). Modulation de l'activité du complexe 2-oxo acide déshydrogénase à chaîne ramifiée dans le muscle squelettique du rat par un entraînement d'endurance. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Sujets généraux, 1199(2), 130-136.
Giesbertz, P. et Daniel, H. (2016). Acides aminés à chaîne ramifiée comme biomarqueurs dans le diabète. Opinion actuelle sur la nutrition clinique et les soins métaboliques, 19(1), 48-54.
Hamburg, NM, McMackin, CJ, Huang, AL, Shenouda, SM, Widlansky, ME, Schulz, E., … et Vita, JA (2007). L'inactivité physique induit rapidement une résistance à l'insuline et un dysfonctionnement microvasculaire chez des volontaires sains. Artériosclérose, thrombose et biologie vasculaire, 27(12), 2650-2656.
Howatson, G., Hoad, M., Goodall, S., Tallent, J., Bell, PG et French, DN (2012). Les dommages musculaires induits par l'exercice sont réduits chez les hommes entraînés en résistance grâce aux acides aminés à chaîne ramifiée : une étude randomisée, en double aveugle, contrôlée par placebo. Journal de la Société internationale de nutrition sportive, 9(1), 20.
Jackman, SR, Witard, OC, Jeukendrup, AE et Tipton, KD (2010). L’ingestion d’acides aminés à chaîne ramifiée peut atténuer les douleurs causées par un exercice excentrique. Médecine et science dans le sport et l'exercice, 42(5), 962-970.
Jackman, SR, Witard, OC, Philp, A., Wallis, GA, Baar, K. et Tipton, KD (2017). L'ingestion d'acides aminés à chaîne ramifiée stimule la synthèse des protéines myofibrillaires musculaires après un exercice de résistance chez l'homme. Frontières en physiologie, 8, 390.
Jäger, R., Kerksick, CM, Campbell, BI, Cribb, PJ, Wells, SD, Skwiat, TM,… et Smith-Ryan, AE (2017). Position de la Société internationale de nutrition sportive : protéines et exercice. Journal de la Société internationale de nutrition sportive, 14(1), 20.
Joy, J.M., Lowery, RP, Wilson, J.M., Purpura, M., De Souza, EO, Wilson, SM,… & Jäger, R. (2013). Les effets de 8 semaines de supplémentation en protéines de lactosérum ou de riz sur la composition corporelle et la performance physique. Journal de nutrition, 12(1), 86.
Kahn, BB et Flier, JS (2000). Obésité et résistance à l'insuline. Le Journal d'Investigation Clinique, 106(4), 473-481.
Kimball, SR et Jefferson, LS (2006). Voies de signalisation et mécanismes moléculaires par lesquels les acides aminés à chaîne ramifiée assurent le contrôle traductionnel de la synthèse des protéines. Le Journal de la Nutrition, 136(1), 227S-231S.
Koopman, R., Wagenmakers, A.J., Manders, R.J., Zorenc, A.H., Senden, J.M., Gorselink, M.,… et van Loon, L.J. (2005). L'ingestion combinée de protéines et de leucine libre avec des glucides augmente la synthèse des protéines musculaires après l'exercice in vivo chez les sujets masculins. Journal américain de physiologie-endocrinologie et métabolisme, 288(4), E645-E653.
La Bounty, P., Campbell, B., Oetken, A. et Willoughby, D. (2008). Les effets des BCAA oraux et de la supplémentation en leucine combinés à un exercice de résistance aigu du bas du corps sur l'activation de mTOR et 4E-BP1 chez l'homme : résultats préliminaires. Journal de la Société internationale de nutrition sportive, 5(S1), P21.
Lim, CH, Gil, JH, Quan, H., Viet, DH et Kim, CK (2018). Effet d'une supplémentation en leucine de 8 semaines et d'un entraînement en résistance sur l'hypertrophie musculaire et l'activation des cellules satellites chez le rat. Rapports physiologiques, 6(12), e13725.
Louard, R.J., Barrett, E.J. et Gelfand, R.A. (1995). Une perfusion nocturne d'acides aminés à chaîne ramifiée provoque une suppression prolongée de la protéolyse musculaire. Métabolisme, 44(4), 424-429.
Moberg, M., Apró, W., Ekblom, B., Van Hall, G., Holmberg, HC et Blomstrand, E. (2016). L'activation de mTORC1 par la leucine est potentialisée par les acides aminés à chaîne ramifiée et plus encore par les acides aminés essentiels suite à un exercice de résistance. Journal américain de physiologie-physiologie cellulaire, 310(11), C874-C884.
Moberg, M., Apró, W., Ohlsson, I., Pontén, M., Villanueva, A., Ekblom, B. et Blomstrand, E. (2013). L'absence de leucine dans un supplément d'acides aminés essentiels réduit l'activation de la signalisation mTORC1 après un exercice de résistance chez les jeunes femmes. Physiologie appliquée, nutrition et métabolisme, 39(2), 183-194.
Nair, KS, Schwartz, RG et Welle, S. (1992). La leucine en tant que régulateur du métabolisme des protéines du corps entier et des muscles squelettiques chez l'homme. Journal américain de physiologie-endocrinologie et métabolisme, 263(5), E928-E934.
Nicastro, H., Da Luz, CR, Chaves, DFS, Bechara, LRG, Voltarelli, VA, Rogero, MM et Lancha, AH (2012). La supplémentation en acides aminés à chaîne ramifiée module-t-elle le remodelage des muscles squelettiques via la modulation de l'inflammation ? Mécanismes d'action possibles. Journal de nutrition et métabolisme, 2012.
Sharp, CP et Pearson, DR (2010). Suppléments d'acides aminés et récupération après un entraînement en résistance de haute intensité. Le Journal of Strength & Conditioning Research, 24(4), 1125-1130.
Spiering, BA, Kraemer, WJ, Anderson, JM, Armstrong, LE, Nindl, BC, Volek, JS et Maresh, CM (2008). Biologie des exercices de résistance. Médecine du sport, 38(7), 527-540.
Steele, M. et Senekal, M. (2005). Utilisation de compléments alimentaires et facteurs associés chez les étudiants universitaires. Journal sud-africain de nutrition clinique, 18(1), 17-30.
Tipton, KD (2017). Supplémentation en acides aminés à chaîne ramifiée pour soutenir l'anabolisme musculaire après l'exercice. Échange de sciences du sport, 170.
Tipton, KD, Ferrando, AA, Phillips, SM, Doyle Jr, D. et Wolfe, RR (1999). Synthèse nette de protéines après l'exercice dans le muscle humain à partir d'acides aminés administrés par voie orale. Journal américain de physiologie-endocrinologie et métabolisme, 276(4), E628-E634.
van Vliet, S., Burd, NA et van Loon, LJ (2015). La réponse anabolique des muscles squelettiques à la consommation de protéines végétales par rapport à la consommation de protéines animales. Le Journal de la Nutrition, 145(9), 1981-1991.
Wackerhage, H., Schoenfeld, BJ, Hamilton, DL, Lehti, M. et Hulmi, JJ (2018). Stimuli et capteurs qui déclenchent l’hypertrophie des muscles squelettiques après un exercice de résistance. Journal de physiologie appliquée, 126(1), 30-43.
Waldron, M., Whelan, K., Jeffries, O., Burt, D., Howe, L. et Patterson, SD (2017). Les effets de la supplémentation aiguë en acides aminés à chaîne ramifiée sur la récupération après un seul exercice d'hypertrophie chez les athlètes entraînés en résistance. Physiologie appliquée, nutrition et métabolisme, 42(6), 630-636.
Welle, S. et Nair, KS (1990). Relation entre le taux métabolique au repos, la composition corporelle et le renouvellement des protéines. Journal américain de physiologie-endocrinologie et métabolisme, 258(6), E990-E998.
Wilkinson, DJ, Hossain, T., Hill, DS, Phillips, BE, Crossland, H., Williams, J.,… et Etheridge, T. (2013). Effets de la leucine et de son métabolite β-hydroxy-β-méthylbutyrate sur le métabolisme des protéines des muscles squelettiques humains. Le Journal de Physiologie, 591(11), 2911-2923.
Wilson, G. J., Layman, D. K., Moulton, C. J., Norton, L. E., Anthony, T. G., Proud, C. G.,… et Garlick, P. J. (2011). La supplémentation en leucine ou en glucides réduit la phosphorylation de l'AMPK et de l'eEF2 et prolonge la synthèse des protéines musculaires postprandiale chez le rat. Journal américain de physiologie-endocrinologie et métabolisme, 301(6), E1236-E1242.
Wolfe, RR (2017). Acides aminés ramifiés et synthèse des protéines musculaires chez l’homme : mythe ou réalité ? Journal de la Société internationale de nutrition sportive, 14(1), 30.
Yoon, MS (2016). Le rôle émergent des acides aminés à chaîne ramifiée dans la résistance à l’insuline et le métabolisme. Nutriments, 8(7), 405.

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